Fonte - Ciência Hoje

Pesquisadores que desenvolveram técnicas capazes de identificar proteínas e outras macromoléculas fundamentais à vida e determinar sua estrutura tridimensional foram contemplados com o Nobel 2002 de Química, conforme anunciou a Real Academia Sueca de Ciências em 9 de outubro. O suíço Kurt Wüthrich, do Instituto Federal de Tecnologia da Suíça, ficou com metade do prêmio. O norte-americano John Fenn, da Universidade de Virgínia Commonwealth (EUA), e o japonês Koichi Tanaka, da Corporação Shimadzu (Japão), dividiram a outra metade do Nobel.

Da esquerda para a direita: John Fenn, Koichi Tanaka e
Kurt Würthrich, que dividiram o Nobel de 2002 de Química

O funcionamento do organismo depende de milhares de proteínas, que atuam de modo coordenado e dirigem todas as atividades relacionadas à vida. Portanto, conhecer essas proteínas é o primeiro passo para compreender qualquer processo biológico. No final da década de 1980, Fenn desenvolveu um método, chamado ionização eletrospray, para identificar macromoléculas.

A técnica consiste em submeter uma solução de proteínas a um campo elétrico para produzir partículas iônicas livremente suspensas -- semelhantes a gotas d'água carregadas e suspensas num gás. Após evaporação lenta da água, restam as proteínas suspensas, livres e altamente carregadas. Elas são então aceleradas em uma câmara. A partir do tempo gasto pelas moléculas para atravessar a câmara é possível determinar a massa das proteínas e, assim, identificá-las.

Nessa mesma época, do outro lado do globo, Tanaka também desenvolvia uma técnica, chamada dessorção por laser de baixa intensidade, capaz de identificar macromoléculas. O método consiste em fazer com que raios laser atravessem uma amostra sólida ou viscosa de proteínas. Assim, partículas com pequena carga são liberadas e, em seguida, aceleradas em um campo elétrico. A identificação da proteína é feita com base no tempo que ela gasta para atravessar o campo.

No entanto, para compreender os processos biológicos, não basta identificar a macromolécula: é preciso saber que forma ela tem, pois a atividade da proteína depende de sua estrutura tridimensional. No início dos anos 1980, Wüthrich desenvolveu o método conhecido como transmissão seqüencial, que determina a forma de proteínas em solução. A técnica define as distâncias entre núcleos de átomos e, com base nessas medidas, monta a estrutura em três dimensões das macromoléculas. Embora nos anos 1980 já existissem outros métodos para determinar a forma das proteínas, só o de Wüthrich era capaz de trabalhar com as moléculas em solução, ou seja, em um ambiente semelhante ao encontrado nas células. 

Estrutura tridimensional de uma das primeiras proteínas analisadas pelo método de Wüthrich

A técnica do suíço é de grande utilidade para a indústria farmacêutica: como consegue investigar regiões flexíveis das proteínas, ela oferece pistas sobre as propriedades e funções dessas macromoléculas.

"As técnicas desenvolvidas pelos laureados permitem-nos compreender os mecanismos da interação de proteínas", diz Maria Helena Rocha Leão, pesquisadora da Escola de Química da Universidade Federal do Rio de Janeiro. "A conseqüência das pesquisas permite o desenvolvimento de fármacos específicos para doenças como a malária, detecção de substâncias cancerígenas em alimentos processados e o desenvolvimento de drogas para cura de doenças degenerativas como diabetes e mal de Alzheimer."